分會

第三分會：超快光譜

摘要

靜電相互作用是決定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)、動力學(xué)、功能等蛋白特性的關(guān)鍵因素之一。由于蛋白質(zhì)靜電固有的不均勻性，對蛋白質(zhì)內(nèi)部電場（EFs）的評估需要達到氨基酸殘基水平的空間分辨率。近年來，振動斯塔克光譜與各種基于非天然氨基酸的振動探針相結(jié)合，已成為蛋白質(zhì) EFs 位點特異性探測的主流方法。然而，由于振動躍遷的固有缺陷，如振蕩強度低，致使這種方法的應(yīng)用通常局限于具有相對高溶解度的蛋白質(zhì)。因此，開發(fā)一種能夠克服這一限制的替代方法非常重要。在本研究中，我們使用溶劑化變色研究，結(jié)合分子動力學(xué)模擬，基于4-氰基色氨酸（4CN-Trp）的衍生物，3-甲基-1H-吲哚-4-腈，發(fā)現(xiàn)其熒光團的最大發(fā)射強度對應(yīng)的頻率與不同溶劑環(huán)境下的局部EF表現(xiàn)出強烈的線性依賴性。此外，4CN-Trp的吸收和發(fā)射光譜被認(rèn)為很容易與天然存在的芳香族氨基酸的吸收和發(fā)射光譜區(qū)分。綜上所述，我們認(rèn)為本研究中的線性關(guān)系可以為確定蛋白質(zhì)的局部EF提供一種更容易、更靈敏的方法。

關(guān)鍵詞

非天然氨基酸；振動斯塔克效應(yīng)；熒光發(fā)射光譜

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