分會(huì)

第三分會(huì)：生物分析化學(xué)

摘要

阿爾茨海默癥（AD）是一種常見的神經(jīng)退行性疾病，其主要的病理特征表現(xiàn)為β-淀粉樣蛋白（Aβ）沉積形成的細(xì)胞外老年斑和tau蛋白過度磷酸化形成的神經(jīng)細(xì)胞內(nèi)神經(jīng)原纖維纏結(jié)等。載脂蛋白E（Apo E）在AD發(fā)生和發(fā)展中起著重要作用，研究表明，Apo E可與Aβ蛋白形成復(fù)合物，調(diào)節(jié)Aβ聚集和清除。然而，目前對(duì)Apo E不同亞型（Apo E2，Apo E3和Apo E4）與Aβ的結(jié)合能力存在爭議。雙偏振極化干涉技術(shù)（DPI）是一種高靈敏的定量分析方法，具有免標(biāo)記及可實(shí)時(shí)獲取分子相互作用的動(dòng)力學(xué)和結(jié)構(gòu)信息等優(yōu)點(diǎn)，已被廣泛用作研究生物分子相互作用的重要手段，如蛋白質(zhì)之間及與其他分子的相互作用、DNA與各種分子的相互作用等。本文構(gòu)建了一個(gè)基于DPI技術(shù)的實(shí)時(shí)、免標(biāo)記、高靈敏的定量分析平臺(tái)來探究Apo E亞型與Aβ的結(jié)合，從動(dòng)力學(xué)角度揭示Apo E與Aβ的亞型特異性結(jié)合。我們通過分析DPI提供的詳細(xì)結(jié)合信息，得到Apo E亞型與Aβ的親和力大小順序?yàn)锳po E4 > Apo E3 > Apo E2。本工作提供了一種研究生物分子相互作用動(dòng)力學(xué)的有力方法，有望為開發(fā)針對(duì)Apo E與Aβ的AD藥物和治療方法做出貢獻(xiàn)。

關(guān)鍵詞

阿爾茨海默癥;β淀粉樣肽;載脂蛋白;雙偏振極化干涉

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